資訊 > 食品原材料 > 食品加工時胰蛋白酶如何固化？
胰蛋白酶是絲氨酸蛋白水解酶的一種，是動物胰 腺中一種重要的消化酶。1786年，德國科學(xué)家威廉·屈內(nèi)在胰液中發(fā)現(xiàn)了一種能降解其他生物物質(zhì)的物質(zhì)，并命名為胰蛋白酶，1931年諾斯洛甫和昆尼茲首先將其制成結(jié)晶。除存在于脊椎動物體內(nèi)外，胰蛋白酶還被發(fā)現(xiàn)在蠶、放線菌、海盤車等其他生物體內(nèi)也有存在。
【胰蛋白酶】
胰蛋白酶是一種肽鏈內(nèi)切酶，它能專一性的識別賴氨酸或精氨酸殘基的羧基端并對相應(yīng)部位的肽鍵進(jìn)行切割，同時也能切割這兩種氨基酸的羧基端形成的脂鍵或酰胺鍵。對胰蛋白酶專屬性較強的底物有N苯甲酰-DL-精氨酸對硝基苯胺鹽酸鹽(BAPNA)和N-苯甲酰-L精氨酸乙酯(BAEE)。BAPNA只對胰蛋白酶敏感，BAEE對胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）敏感，因而在復(fù)雜的混合體系中多采用BAPNA作為胰蛋白酶的酶活測定專一性底物。BAPNA被胰蛋白酶分解后，產(chǎn)物為硝基苯胺，在410nm處有吸收。
在傳統(tǒng)的酶催化過程中，酶多以游離形式存在。這種以游離酶催化的過程存在酶無法重復(fù)利用、產(chǎn)物不純等缺點。與游離酶相比，固定化酶有諸多優(yōu)點：可重復(fù)使用，由于固定化酶與酶載體相連接，使酶回收成為可能，回收后的酶一般可以用于下次酶促反應(yīng)；耐受性強，酶載體多為惰性材料，對酸堿度、溫度等的耐受能力較強，比游離酶更好的保護(hù)了酶活性及酶穩(wěn)定性；產(chǎn)物純度高，將酶從酶促反應(yīng)體系中取出的另一優(yōu)點是，酶促反應(yīng)的產(chǎn)物不含有酶，純度更高；形式多樣化，可以根據(jù)實際的酶促反應(yīng)要求制備相應(yīng)的固定化酶，使酶更適合實際的酶促反應(yīng)。
酶的固定化方法可分為物理方法和化學(xué)方法兩大類。物理方法主要有包埋法
和吸附法；化學(xué)方法主要是交聯(lián)法和共價交聯(lián)法。
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