資訊 > 食品原材料 > 胰蛋白酶都有哪些特性？
胰蛋白酶在脊椎動物中，作為消化酶而起作用。其在胰臟以酶的前體--胰蛋白酶原被合成的。胰蛋白酶原受腸激酶或胰蛋白酶的限制分解成為活化胰蛋白酶，是肽鏈內(nèi)切酶，它能把多肽鏈中賴氨酸和精氨酸殘基中的羧基側(cè)切斷。其不僅起消化酶的作用，而且能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其他酶的前體，起活化作用。
【胰蛋白酶】
胰蛋白酶普遍存在于自然界的動物、植物和微生物中，目前，研究較多的胰蛋白酶主要來源于人類主要的糧食，如豆科、喬本科，在十字花科中也有報道。而在動物界中，動物的血液、胰臟，以及酵母菌、鏈霉菌屬等微生物中亦有胰蛋白酶的存在。蛋白酶可分為絲氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸、金屬蛋白酶4大類。而胰蛋白酶屬于絲氨酸蛋白酶，胰蛋白酶可以與胰 腺分泌的絲氨酸蛋白酶系(如胰蛋白酶、糜蛋白酶等)發(fā)生不可逆的反應(yīng)。胰蛋白酶與其靶酶的相互作用，通常與酶和底物之間的相互作用一樣，屬于互補(bǔ)型作用機(jī)制。胰蛋白酶與胰蛋白酶(或糜蛋白酶)相互反應(yīng)時，暴露在外的活性中心(反應(yīng)位點(diǎn))與靶酶的活性中心通過氫鍵相連，形成穩(wěn)定的復(fù)合物，從而導(dǎo)致酶活性中心的閉鎖，使靶酶的活性喪失，且此反應(yīng)是不可逆的。
與通常的酶催化反應(yīng)相比，胰蛋白酶與其之間反應(yīng)的米氏常數(shù)(Km)很低，故胰蛋白酶與其的親和力大，兩者可以迅速結(jié)合成無活性、不可逆的復(fù)合物。與一般的酶的底物不同，酶對的反應(yīng)位點(diǎn)的肽鍵并不能作用，與酶結(jié)合后其活性中心的肽鍵并不裂解或裂解速率極慢。因此，該復(fù)合物雖然可以分解成游離的酶和變性或未變性的，但解離速率非常緩慢。
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